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dc.rights.licenceAtribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Colombia*
dc.contributor.advisorOcampo Cifuentes, Marisol
dc.contributor.authorVásquez Rodríguez, Mike Yeferson
dc.date.accessioned2015-01-17T21:45:39Z
dc.date.accessioned2016-03-29T14:28:12Z
dc.date.accessioned2020-04-15T16:10:59Z
dc.date.available2015-01-17T21:45:39Z
dc.date.available2016-03-29T14:28:12Z
dc.date.available2020-04-15T16:10:59Z
dc.date.created2012
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10554/11893
dc.description.abstractEn este trabajo se hizo una caracterización in silico de la proteína Rv3494c (MCE4F) y una evaluación in vitro de la capacidad que tienen sus péptidos de inhibir la invasión de M. tuberculosis H37Rv en macrófagos derivados de monocitos humanos U937. El componente bioinformático fue generado a partir de un conjunto de las herramientas de más uso en la literatura. Debido a la importancia que tienen las características topológicas en la interacción de proteínas de M. tuberculosis con la célula blanco de infección, se realizó la predicción de localización subcelular, presencia de secuencia señal y de hélices transmembranales, encontrándose una posible localización en la envoltura celular y una posible secuencia señal ligada a una secreción de vía clásica. De igual forma, se hizo una predicción de epítopes T para diferentes HLA (Human leukocyteantigen, en inglés) y de epítopes B ya que se espera que empleando la aproximación planteada por la Fundación Instituto de Inmunología se encuentren secuencias peptídicas de la proteína Rv3494c que puedan incluirse en el diseño de métodos diagnósticos y profilácticos contra tuberculosis. Se determinaron quince epítopes T promiscuos y cuatro epítopes B fueron determinados por análisis in silico. También fue predicho un modelo de estructura tridimensional para la proteína, observando validaciones positivas y negativas a través de diferentes métodos. Un docking o acoplamiento molecular se realizó entre el moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad clase 11 (CMH 11) HLADRB1 Y los epítopes T, mostrando que 14 de los quince péptidos se ubicaron en la zona comprendida por los bolsillos o pockets de interacción con el HLA, pero solo uno de ellos se acopló de manera adecuada a los bolsillos relevantes (1, 4, 6 Y 9) de la molécula esta molécula. Así, una minimización de energía se realizó en dos de los péptidos mas relevantes (el mas promiscuo y el de mejor acople al HLA) y un nuevo docking molecular fue generado, evidenciando un acople adecuado al CMHII por parte de un solo epítope. A pesar de no tener estructuras secundarias similares ni un patrón de topología, los epítopes B y T, Y los péptidos que mostraron inhibiciones significativas se ubicaron en la periferia de la estructura tridimensional de la proteína. Por otro lado, el componente in vitro mostró que seis de los veintiséis péptidos evaluados mostraron inhibiciones significativas mayores al 30% en todas las concentraciones a las que fueron probados. De igual forma ninguno de los péptidos mostró efectos tóxicos sobre las células U937. Además se determinaron zonas comunes de la proteína con capacidad de ser epítopes T, epítopes B y de inhibir la invasión de la micobacteria.spa
dc.formatPDFspa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.language.isospaspa
dc.publisherPontificia Universidad Javerianaspa
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/*
dc.subjectMycobacterium tuberculosis H37Rvspa
dc.titleCaracterización in silico de la proteína Rv3494c y evaluación in vitro del efecto inhibitorio de sus péptidos sobre la invasión de Mycobacterium tuberculosis H37Rv a células humanas U937spa
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aa
dc.rights.accessrightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2spa
dc.publisher.programBiologíaspa
dc.publisher.facultyFacultad de Cienciasspa
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradospa
dc.subject.armarcBioinformáticaspa
dc.subject.armarcBiología - Tesis y disertaciones académicasspa
dc.description.degreenameBiólogo (a)spa
dc.description.degreelevelPregradospa
dc.identifier.instnameinstname:Pontificia Universidad Javerianaspa
dc.identifier.reponamereponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianaspa
dc.identifier.repourlrepourl:https://repository.javeriana.edu.cospa
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.rights.localDe acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, “Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores”, los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia.spa


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