Study of potential blocking peptides targeting the SARS-CoV-2 RBD/hACE2 interaction
dc.contributor.advisor | Alméciga Díaz, Carlos Javier | |
dc.contributor.advisor | Espejo Mojica, Angela Johana | |
dc.contributor.author | Villada Troncoso, Sara Melissa | |
dc.contributor.evaluator | Poutou Piñales, Raúl Alberto | |
dc.contributor.evaluator | Castillo Ramírez, Jorge Andrés | |
dc.contributor.evaluator | Bedoya López, Andrea | |
dc.date.accessioned | 2024-09-13T16:29:25Z | |
dc.date.available | 2024-09-13T16:29:25Z | |
dc.date.created | 2024-07-07 | |
dc.description.abstract | Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2), the causative agent of COVID-19, was declared a public health emergency in early 2020. The infection initiates when the receptor-binding domain (RBD) of the viral Spike protein binds to human angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). Despite the success of vaccination efforts, the emergence of new variants highlights the ongoing need for treatments targeting these evolving strains. In silico methods three peptides were previously identified—BP2, BP9, and BP11—capable of disrupting the RBD-ACE2 interaction, though their efficacy has not been experimentally validated until now. In this study, these peptides were recombinantly produced in Komagataella phaffii and purified via affinity chromatography. Their activity was assessed by binding assays with multiple RBD variants and inhibition of the RBD-ACE2 interaction. BP2 showed the highest production yield and exhibited superior affinity and the lowest IC50 among the peptides tested. These results suggest that BP2, in particular, holds promise for developing new therapeutic approaches against SARS-CoV-2 and related coronaviruses. | spa |
dc.description.abstractenglish | Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2), the causative agent of COVID-19, was declared a public health emergency in early 2020. The infection initiates when the receptor-binding domain (RBD) of the viral Spike protein binds to human angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). Despite the success of vaccination efforts, the emergence of new variants highlights the ongoing need for treatments targeting these evolving strains. In silico methods three peptides were previously identified—BP2, BP9, and BP11—capable of disrupting the RBD-ACE2 interaction, though their efficacy has not been experimentally validated until now. In this study, these peptides were recombinantly produced in Komagataella phaffii and purified via affinity chromatography. Their activity was assessed by binding assays with multiple RBD variants and inhibition of the RBD-ACE2 interaction. BP2 showed the highest production yield and exhibited superior affinity and the lowest IC50 among the peptides tested. These results suggest that BP2, in particular, holds promise for developing new therapeutic approaches against SARS-CoV-2 and related coronaviruses. | spa |
dc.description.degreelevel | Maestría | spa |
dc.description.degreename | Magíster en Ciencias Biológicas | spa |
dc.description.sponsorship | “Agencia Distrital para la Educación Superior, la Ciencia y la Tecnología (ATENEA)” | spa |
dc.format | spa | |
dc.format.mimetype | application/pdf | spa |
dc.identifier.instname | instname:Pontificia Universidad Javeriana | spa |
dc.identifier.reponame | reponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javeriana | spa |
dc.identifier.repourl | repourl:https://repository.javeriana.edu.co | spa |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10554/68460 | |
dc.language.iso | spa | spa |
dc.publisher | Pontificia Universidad Javeriana | spa |
dc.publisher.faculty | Facultad de Ciencias | spa |
dc.publisher.program | Maestría en Ciencias Biológicas | spa |
dc.rights.accessrights | info:eu-repo/semantics/openAccess | spa |
dc.rights.coar | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 | spa |
dc.rights.licence | Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional | * |
dc.rights.local | De acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, "Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores", los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia. | spa |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | * |
dc.subject | COVID-19 | spa |
dc.subject | SARS-CoV-2 | spa |
dc.subject | Blocking peptides | spa |
dc.subject | Komagataella phaffii | spa |
dc.subject.armarc | Maestría en ciencias biológicas - Tesis y disertaciones académicas | spa |
dc.subject.armarc | COVID-19 (Enfermedad) | spa |
dc.subject.keyword | COVID-19 | spa |
dc.subject.keyword | SARS-CoV-2 | spa |
dc.subject.keyword | Blocking peptides | spa |
dc.subject.keyword | Komagataella phaffii | spa |
dc.title | Study of potential blocking peptides targeting the SARS-CoV-2 RBD/hACE2 interaction | spa |
dc.title.english | Study of potential blocking peptides targeting the SARS-CoV-2 RBD/hACE2 interaction | spa |
dc.type.coar | http://purl.org/coar/resource_type/c_bdcc | |
dc.type.driver | info:eu-repo/semantics/masterThesis | |
dc.type.hasversion | http://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aa | |
dc.type.local | Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Maestría | spa |
Archivos
Bloque original
1 - 3 de 3
Cargando...
- Nombre:
- _Sara_M_Villada_Troncoso_MAESTRÍA_2024.pdf
- Tamaño:
- 2.71 MB
- Formato:
- Adobe Portable Document Format
- Descripción:
- Documento
Cargando...
- Nombre:
- _SARA_M_VILLADA_TRONCOSO_MAESTRIA_2024_ARTICULO.pdf
- Tamaño:
- 1.37 MB
- Formato:
- Adobe Portable Document Format
- Descripción:
- Anexo 1. Artículo
No hay miniatura disponible
- Nombre:
- Carta_de_autorizacion.pdf
- Tamaño:
- 146.89 KB
- Formato:
- Adobe Portable Document Format
- Descripción:
- Licencia de uso
Bloque de licencias
1 - 1 de 1
No hay miniatura disponible
- Nombre:
- license.txt
- Tamaño:
- 2.54 KB
- Formato:
- Item-specific license agreed upon to submission
- Descripción: